Транспортировка кислорода и углекислого газа кровью. Кислород крови у слона транспортируется Высвобождение кислорода из эритроцитов

Большая часть кислорода в организме млекопитающих переносится кровью в виде химического соединения с гемоглобином. Свободно растворенного кислорода в крови всего 0.3%. Реакцию оксигенации, превращение дезоксигемоглобина в оксигемоглобин, протекающую в эритроцитах капилляров легких можно записать следующим образом:

Нв + 4О 2 ⇄ Нв(О 2 ) 4

Эта реакция протекает очень быстро – время полунасыщения гемоглобина кислородом около 3 миллисекунд. Гемоглобин обладает двумя удивительными свойствами, которые позволяют ему быть идеальным переносчиком кислорода. Первое – это способность присоединять кислород, а второе – отдавать его. Оказывается способность гемоглобина присоединять и отдавать кислород зависит от напряжения кислорода в крови. Попробуем изобразить графически зависимость количества оксигенированного гемоглобина от напряжения кислорода в крови, и тогда нам удастся выяснить: в каких случаях гемоглобин присоединяет кислород, а в каких отдает. Гемоглобин и оксигемоглобин неодинаково поглощают световые лучи, поэтому их концентрацию можно определить спектрометрическими методами.

График, отражающий способность гемоглобина присоединять и отдавать кислород называется «Кривая диссоциации оксигемоглобина». По оси абсцисс на этом графике отложено количество оксигемоглобина в процентах ко всему гемоглобину крови, по оси ординат – напряжение кислорода в крови в мм рт. ст.

Рисунок 9А. Кривая диссоциации оксигемоглобина в норме

Рассмотрим график в соответствии с этапами транспорта кислорода: самая высокая точка соответствует тому напряжению кислорода, которое наблюдается в крови легочных капилляров – 100 мм рт.ст. (столько же, сколько и в альвеолярном воздухе). Из графика видно, что при таком напряжении весь гемоглобин переходит в форму оксигемоглобина – насыщается кислородом полностью. Попробуем рассчитать, сколько кислорода связывает гемоглобин. Один моль гемоглобина может связать 4 моля О 2 , а 1грамм Нв связывает 1,39 мл О 2 в идеале, а на практике 1,34 мл . При концентрации гемоглобина в крови, например, 140 г/литр количество связанного кислорода составит 140 × 1,34 = 189,6 мл/литр крови. Количество кислорода, которое может связать гемоглобин при условии его полного насыщения, называется кислородной емкостью крови (КЕК). В нашем случае КЕК = 189,6 мл.

Обратим внимание на важную особенность гемоглобина – при снижении напряжения кислорода в крови до 60 мм рт.ст, насыщение практически не изменяется – почти весь гемоглобин присутствует в виде оксигемоглобина. Эта особенность позволяет связывать максимально возможное количество кислорода при снижении его содержания в окружающей среде (например, на высоте до 3000 метров).

Кривая диссоциации имеет s – образный характер, что связано с особенностями взаимодействия кислорода с гемоглобином. Молекула гемоглобина связывает поэтапно 4 молекулы кислорода. Связывание первой молекулы резко увеличивает связывающую способность, так же действуют и вторая, и третья молекулы. Этот эффект называется кооперативное действие кислорода

Артериальная кровь поступает в большой круг кровообращения и доставляется к тканям. Напряжение кислорода в тканях, как видно из таблицы 2, колеблется от 0 до 20 мм рт. ст., незначительное количество физически растворенного кислорода диффундирует в ткани, его напряжение в крови снижается. Снижение напряжения кислорода сопровождается диссоциацией оксигемоглобина и освобождением кислорода. Освободившийся из соединения кислород переходит в физически растворенную форму и может диффундировать в ткани по градиенту напряжения.. На венозном конце капилляра напряжение кислорода равно 40 мм.рт.ст, что соответствует примерно 73% насыщения гемоглобина. Крутая часть кривой диссоциации соответствует напряжению кислорода обычному для тканей организма – 35 мм рт.ст и ниже.

Таким образом, кривая диссоциации гемоглобина отражает способность гемоглобина присоединять кислород, если напряжение кислорода в крови высоко, и отдавать его при снижении напряжения кислорода.

Переход кислорода в ткани осуществляется путем диффузии, и описывается законом Фика, следовательно зависит от градиента напряжений кислорода.

Можно узнать, сколько кислорода извлекается тканью. Для этого нужно определить количество кислорода в артериальной крови и в венозной крови, оттекающей от определенной области. В артериальной крови, как нам удалось вычислить (КЕК) содержится 180-200 мл. кислорода. Венозная кровь в состоянии покоя содержит около 120 мл. кислорода. Попробуем рассчитать коэффициент утилизации кислорода: 180 мл.  120 мл. = 60 мл.- это количество извлеченного тканями кислорода, 60мл./180  100 = 33%. Следовательно, коэффициент утилизации кислорода равен 33% (в норме от 25 до 40%). Как видно из этих данных, не весь кислород утилизируется тканями. В норме в течение одной минуты к тканям доставляется около 1000 мл. кислорода. Если учесть коэффициент утилизации, становится ясно, что ткани извлекают от 250 до 400 мл. кислорода в минуту, остальной кислород возвращается к сердцу в составе венозной крови. При тяжелой мышечной работе коэффициент утилизации повышается до 50 – 60 %.

Однако количество кислорода, которое получают ткани, зависит не только от коэффициента утилизации. При изменении условий во внутренней среде и тех тканях, где осуществляется диффузия кислорода, свойства гемоглобина могут измениться. Изменение свойств гемоглобина отражается на графике и называется «сдвиг кривой». Отметим важную точку на кривой – точка полунасыщения гемоглобина кислородом наблюдается при напряжении кислорода 27 мм рт. ст., при таком напряжении 50 % гемоглобина находится в форме оксигемоглобина, 50% в виде дезоксигемоглобина, следовательно 50 % связанного кислорода – свободно (примерно 100мл/л). Если в ткани увеличивается концентрация углекислого газа, ионов водорода, температура, то кривая сдвигается вправо . В этом случае точка полунасыщения переместится к более высоким значениям напряжения кислорода - уже при напряжении 40 мм рт. ст. будет освобождено 50 % кислорода (рисунок 9Б). Интенсивно работающей ткани гемоглобин отдаст кислород легче. Изменение свойств гемоглобина обусловлены следующими причинами: закисление среды в результате увеличения концентрации углекислого газа действует двумя путями 1) увеличение концентрации ионов водорода способствует отдаче кислорода оксигемоглобином потому, что ионы водорода легче связываются с дезоксигемоглобином, 2) прямое связывание углекислого газа с белковой частью молекулы гемоглобина уменьшает ее сродство к кислороду; увеличение концентрации 2,3-дифосфоглицерата , который появляется в процессе анаэробного гликолиза и тоже встраивается в белковую часть молекулы гемоглобина и снижает его сродство к кислороду.

Сдвиг кривой влево наблюдается, например, у плода, когда в крови определяется большое количество фетального гемоглобина.

Рисунок 9 Б. Влияние изменения параметров внутренней среды

Связывание кислорода гемоглобином. Кислород, поступающий в кровь, сначала растворяется в плазме крови. При Ри0 100 мм рт. ст. в 100 мл плазмы растворяется всего 0,3 мл 02. Хотя растворенного кислорода и немного, но эта его форма играет важную промежуточную роль в газообмене. Такой кислород по градиенту концентрации проникает через мембрану эритроцита и сначала растворяется в его цитоплазме. Только после этого 02 вступает в соединение с Ре2+ гема и образует соединения, которые называют окси-гемоглобином (НЬ02). При этом валентность железа не изменяется. Оксигемоглобин - маломощная соединение, которое легко распадается в тканях. Прямую реакцию именуют оксигенацией, а обратный процесс, что происходит в тканях, - дезоксигенацією гемоглобина (рис. 83).

Каждая молекула гемоглобина способна присоединить четыре молекулы кислорода, что в пересчете на 1г гемоглобина означает 1,34 мл 02. Зная уровень гемоглобина крови, легко подсчитать кислородную емкость крови (КЕК):

КЕК = НЬ- 1,34.

Например: 15 o 1,34 = 20 (мл) кислорода содержится в 100 мл крови. Учитывая то, что те самые 100 мл крови содержат лишь 0,3 мл растворенного 02, можно сделать вывод, что основное количество кислорода, который транспортируется кровью, химически связан с гемоглобином.

Рис. 83.

Ассоциация и диссоциация оксигемоглобина

Интенсивность образования (ассоциации) оксигемоглобина обусловлена парциальным напряжением 02 в крови: чем выше уровень Р0 , тем больше образуется оксигемоглобина. Однако зависимость эта не прямо пропорциональная. Она имеет вид 8-образной кривой, определять которую удобнее за скоростью диссоциации оксигемоглобина (рис. 84). 8-образный характер ее определяется тем, что с увеличением количества молекул 02, которые присоединяются к каждой молекулы оксигемоглобина, этот процесс протекает активнее (автокаталіз). Так, если при отсутствии кислорода в крови (Р0 = 0) оксигемоглобина нет, а при Р0 = 10 мм рт. ст. 10 % гемоглобина переходит в оксигемоглобин, то при Р0 = 20 мм рт. ст. содержится уже около 30 % оксигемоглобина, а при Р0 = 40 мм рт. ст. - около 80 % оксигемоглобина, приР0 = 100 мм рт. ст. в крови будет содержаться около 100 % оксигемоглобина.

Необходимо уделить особое внимание двум участкам кривой: верхней, идущей почти параллельно оси ординат, и средний - резко падает вниз. Конфигурация первого участка свидетельствует о способности гемоглобина активно захватывать 02 в легких, а второй-легко отдавать его в тканях. Так, в процессе поглощения 02 кровью в легких уже при Р0а= 60 мм рт. ст. почти весь гемоглобин может присоединить кислород (более 90 % оксигемоглобина).

Рис. 84. в условиях нормы; 2 - за увеличения рН или температуры; С - за снижения рН или температуры; 4 - Р50О2

В смешанной венозной крови, полученной из правого предсердия, при Р0 в 40 мм рт. ст. содержание оксигемоглобина еще превышает 70 %. При КЕК в 20 мл1100 мл он составляет еще около 15 мл1100 мл крови создает резерв 02. Начиная со значения Р0 40 мм рт. ст., кривая круто опускается вниз. Вследствие даже незначительного уменьшения Р0 ниже 40 мм рт. ст., что происходит в тканях в случае более интенсивного их функционирования, скорость диссоциации оксигемоглобина резко увеличивается. Это обеспечивает значительное ускорение поступления кислорода к тканям из предыдущего объема крови. Например, при Рю, что равняется 20 мм рт. ст., оксигемоглобина остается лишь 30 %. Итак, ткани из каждых 100 мл крови получают уже не 5 мл кислорода, как в условиях нормы, а около 14 мл, то есть почти втрое больше.

Можно отметить, что благодаря такой особенности гемоглобина человек может жить высоко в горах, выполнять интенсивную мышечную работу и не всегда умирать от недостатка 02 при снижении уровня гемоглобина крови (анемии), затруднении газообмена через мембрану (например при пневмонии).

Изменение наклона кривой диссоциации оксигемоглобина.

Наклон кривой, т. е. скорость диссоциации оксигемоглобина в крови человека, не постоянен и в некоторых условиях может меняться. Скорость диссоциации оксигемоглобина обусловлено химическим сродством гемоглобина к 02 и некоторых внешних факторов, которые изменяют характер кривой. К таким факторам относятся температура, рН, Рго.

Форма кривой диссоциации оксигемоглобина в значительной степени зависит от концентрации в крови ионов Н+. При снижении рН кривая сдвигается вправо, что свидетельствует об уменьшении сродства гемоглобина с 02 и активации поступления его в ткани. Повышение рН увеличивает сродство и сдвигает кривую влево - возрастает поступление кислорода в кровь. Влияние рН на сродство гемоглобина с 02 называется эффектом Бора. Эффект Бора при многих состояниях в норме и патологии играет существенную роль в газотранспортной функции крови. Образование большого количества СО2 в тканях способствует увеличению отдачи 02 за счет снижения сродства гемоглобина с 02, а выделение СО2 в легких, уменьшая рН крови, наоборот, улучшает оксигенацию. СО2 также влияет на кривую диссоциации оксигемоглобина.

При снижении температуры отдача 02 окси-гемоглобином замедляется, а повышение температуры ускоряет этот процесс.

Показателем, характеризующим интенсивность применения кислорода тканями, является различие уровня оксигемоглобина крови, притекающей и оттекающей (артериовенозное различие по кислороду, АВР-02).

Таким образом, практическое отсутствие в организме запасов кислорода компенсируется возможностью резкого увеличения применения его из кровотока за счет повышения АВР-02. Интенсивное функционирование тканей, когда больше образуется СО2, Н+ и повышается температура, создает условия для увеличения доставки кислорода клеткам.

Отравления угарным газом.

Оксид углерода (СО) имеет большую (примерно в 350 раз) сродство с гемоглобином, чем кислород. Поэтому даже при очень малых его концентрациях в воздухе, а следовательно, и крови, образуются соединения карбоксигемоглобина (НЬСО). В связи с тем, что это соединения устойчивы, способность гемоглобина связывать кислород резко снижается. Обусловлено это тем, что СО связывается с молекулами железа в хэме, а при этом происходит сдвиг кривой диссоциации влево. В результате даже свободные молекулы гемоглобина хуже взаимодействуют с кислородом.

Диссоциация карбоксигемоглобина происходит очень медленно, поэтому в случае легкой степени отравления пострадавшего необходимо вынести на свежий воздух или давать кислород для дыхания.

Поиск Лекций

Лишь небольшая часть О2 (2%), переносимого кровью, растворена в плазме. Основная часть транспортируется в форме непрочного соединения с гемоглобином. Молекула гемоглобина представляет собой сложный комплекс из белка глобина и одинаково построен у всех животных простетическая группа – гемм, содержащая Fe. Присоединение О2 к гемоглобину (оксигенация гемоглобина) происходит без изменения валентности железа, т.е. без переноса электронов, характеризующего истинное окисление. Гемоглобин, отдавший О2 – десоксигемоглобин. 1 г гемоглобина может связать 1,36 мл газообразного О2. 100 мл крови могут переносить примерно 21 мл О2 – это кислородная емкость крови. Оксигенация гемоглобина зависит от парциального давления О2 в среде, с которой контактирует кровь – кривая диссоциации оксигемоглобина (S- образная). Благодаря такой особенности венозная кровь, проходя легочные капилляры, оксиген ируется почти полностью, а артериальная кровь в капиллярах тканей эффективно отдает О2. Кривая диссоциации сдвигается вправо при ув температуры, при ув конц ионов Н+ в среде, которая в свою очередь зависит от давления СО2 (эффект Вериго-Бора). Поэтому создаются условия для более полной отдачи О2 оксигемоглобином в тканях, особенно там где выше интенсивность метаболизма, например в работающих мышцах. У чела каждые 100 мл крови отдают тканям 5-6 мл О2 (артерио-венозная разница по О2) и на ту же величину обогащ О2 в легких.

Транспорт СО2 кровью. Хотя СО2 растворяется в жидкости лучше, чем О2, лишь 5% СО2 растворенного СО2 транспортируется кровью, остальная часть вступает в химические связи. В тканевых капиллярах СО2 образует угольную кислоту НСО3-

СО2+Н2О -><- Н2СО3 -><-Н+ + НСО3-

Направление реакции зависит от давления СО2 в среде: ускор под действием карбоангидразы (в эритроцитах). Осн часть СО2 транспортируется в виде гидрокарбоната НСО3-. Связыванию СО2 способствует уменьшение кислотных свойств (протонного сродства) гемоглобина в момент отдачи им кислорода – дезоксигенирование (эффект Холдейна). В легочных капиллярах происходит высвобождение части СО2, кот диффундирует в альвеолярный газ.Каждые 100 мл крови отдают в легких 4-5 мл СО2 – то же кол-во кот кровь получ в тканях (артериовенозная разница по СО2).

Гемоглобин, его виды и соединения.

Одна из важных функций крови – перенос поглощенного в легких кислорода к орг и тк и удал обр в них СО2 и перенос его в легкие. Ключевая роль в этих процессах принадлежит эритроцитам, содержащим гемоглобин. Гемоглобин может соединяться с кислородом в капиллярах легких и высвобождать его в капиллярах тканей. Кроме того гемоглобин может связывать некоторое количество СО2 , обр в процессе клеточного обмена веществ, и высвобождать его в легких. Таким образом, гемоглобин играет важную роль в переносе дыхательных газов. В одном эритроците содержится 400 млн молекул гемоглобина. В состав гемоглобина вх белок глобин и пигментная группа гем, соедин м/у собой гистидин мостиком. Молекула гемоглобина содержит 4 одинак группы гема. Глобин – белок типа альбулина. У разных видов животных глобин отличается аминокислотным составом, гем же у всех одинаков. Он содержит ионы Fe2+ являясь его простетической группой. Белковая и простетическая группы не только связаны, но и оказывают взаимное влияние друг на друга. Глобин изменяет свойства гема, придавая ему способность связывать кислород. Гем же обеспечивает устойчивость глобина к влиянию физич факторов.

В процессе переноса кислорода гемоглобином, молекула кислорода обратимо связывается с гемом, при этом валентность железа не изменяется. Гемоглобин превращается в оксигемоглобин – оксигенация. Обратный процесс – дезоксигенация.

Гемоглобин м подвергаться не только оксигенации, но и истинному окислению. При этом Fe2+ ->Fe3+ . Окисленный гем называется гематином (метгемом), а все вся молекула – метгемоглобин. В крови он содержится в небольшом количестве, он не способен транспортировать кислород к тканям.

По мере того как кровь проходит по ткани, отдает кислород, она попутно забирает СО2 – карбогемоглобин. При взаимодействии с СО (сродство в 300 раз больше, чем к О2), гемоглобин превр в карбоксигемоглобин – не способен к переносу О2

Определение цветового показателя. (отражает относительное кол-во гемоглобина в 1 эритроците). ЦП=(%эксперемент. гемоглобина/100%) / (число опытных эритр/число норм эритр). 0.8-1 – нормохромазия, >1 – гипер-, <0,8 – гипо-

Эритроциты.

Эритроциты человека – безъядерные плоские клетки, имеют форму дисков. Благодаря двояковыпуклой форме, его поверхность больше, чем если бы он имел форму шара. Особая форма шара эритроцита способствует выполнению ими основной функции – переноса дыхательных газов, т.к. при такой форме диффузная поверхность увеличивается, а диффузное расстояние уменьшается. Кроме того благодаря своей форме эритроциты обладают большой способностью к обратимой деформации при прохождении через узкие изогнутые капилляры. Мембрана эритроцита представляет собой пластичную молекулярную мозаику. Именно благодаря пластичности нормальный эритроцит может резко изменить форму под действием внешних сил => эритроцит проходит через капилляры, внут диаметр которых меньше диаметра эритроцита (7мкм). Эритроцит состоит из однородной электронно-оптически плотной цитоплазмы, содержащей гемоглобин. В нем отсутств органеллы. Мембрана облад избирательной проницаемостью, через нее проходят газы, вода, Н+, ОН-, Сl -, НСО3-, она малопроницаема для глюкозы, мочевины, К+ и Nа+, через нее почти не проходит большинсво катионов, и совершенно не проход белки.

Регуляция эритропоэза. Мощным стимулятором эритропоэза служит снижение парциального давления О2 (т.е. несоответствие м/у потребностью ткани в О2 и его поступлением). При этом увеличивается содержание в плазме особого вещества, ускоряющего эритропоэз – эритропоэтина. Он стимулирует дифференцировку и ускоряет размножение предшественников эритроцитов в костном мозгу. Увеличивается число гемоглобин-образующих эритроцитобластов. Действие эритропоэтина усиливается другими гормонами, в том числе андрогенами, тироксином и гормоном роста. Различия в числе эритроцитов и содержании гемоглобина в крови мужчин и женщин обусл тем, что андрогены усиливают эритропоэз а эстрогены его тормозят.

©2015-2018 poisk-ru.ru
Все права принадлежать их авторам. Данный сайт не претендует на авторства, а предоставляет бесплатное использование.
Нарушение авторских прав и Нарушение персональных данных

Ревматология Процесс дыхания – определение, этапы, механизм регуляции. Газообмен в легких (внешнее дыхание, транспорт газов кровью, тканевое дыхание).

Дыхание — это процесс газообмена между организмом и окружающей средой.Кислород необходим клеткам для непрерывно идущих процессов окисления.Углекислый газ образуется в результате окисления, как конечный продукт обмена веществ.Прекращение дыхания даже на небольшой срок ведет к скорой гибели организма от кислородной недостаточности – гипоксии. По этой причине дыхание является основным жизненным процессом.

Газообмен - сложный процесс. Состоит из трех фаз:

1 фаза -внешнее дыхание. Это ритмическое движение грудной клетки, ĸᴏᴛᴏᴩᴏᴇ осуществляет вентиляцию воздуха в легких. При этом венозная кровь освобождается от углекислого газа и насыщается кислородом.

2 фаза -транспорт газа с кровью. Кровь не только растворяет газы, но и химически их связывает.

3 фаза - внутреннее дыхание.

Клетки крови транспортирующие кислород к тканям называются

Это процесс, который происходит в тканях между клетками и кровеносными капиллярами большого круга. Этот процесс принято называть внутренним тканевым дыханием.

Поступление в организм кислорода и выведение из него во внешнюю среду углекислого газа обеспечивается органами дыхательной системы. Различают воздухоносные пути и собственно дыхательные органы.

В организме существуют специальные рецепторы, которые способны контролировать концентрации веществ, растворенных в крови. Их называют хеморецепторами. Οʜᴎ реагируют на малейшие изменения в содержании тех или иных веществ во внутренней среде. Эти рецепторы расположены в области бифуркации общей сонной артерии, а также в продолговатом мозге. В регуляции дыхания также участвуют чувствительные нервные окончания, реагирующие на растяжение легких, химическое раздражение дыхательных путей. От всœех этих рецепторов информация поступает в ЦНС, где она изменяет работу дыхательного центра, который находится в продолговатом мозге. Дыхательный центр регулирует частоту дыхания постоянно. В нем выделяют 2 отдела: центр вдоха и центр выхода.

Секрецию бронхиальных желœез регулирует вегетативная нервная система. Под действием симпатической НС просвет бронхов расширяется, а под действием парасимпатической – сужается.

Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания.

Дыхательный контроль – это прямое влияние электрохимического градиента на скорость движения электронов по дыхательной цепи (т.е. на величину дыхания). В свою очередь, величина градиента напрямую зависит от соотношения АТФ / АДФ, количественная сумма которых в клетке практически постоянна ([АТФ] + [АДФ] = const). Реакции катаболизма направлены на поддержание постоянно высокого уровня АТФ и низкого АДФ.

При увеличении концентрации АТФ будет уменьшаться скорость движения электронов по цепи. При уменьшении концентрации АТФ будет увеличиваться скорость движения электронов по цепи.

При переносе электронов по ЦПЭ часть энергии рассеивается в виде теплоты, которая используется теплокровными животными для поддержания температуры тела. При использовании АТФ для совершения работы значительная часть энергии также превращается в теплоту. При снижении температуры тела включается механизм дрожания (несогласованного сокращения отдельных групп мышц). При этом за счет АТФазной активности актомиозина происходит гидролиз АТФ до АДФ и Н3РО4, что стимулирует тканевое дыхание. Полезной работы при этом не происходит, большая часть энергии переходит в теплоту и температура тела повышается.

Кроме того, дополнительное образование теплоты может происходить путем разобщения дыхания и фосфорилирования в процессе адаптации к холоду.

Разобщение дыхания и фосфорилирования Некоторые химические вещества (протонофоры) могут переносить протоны или другие ионы (ионофоры) из межмембранного пространства через мембрану в матрикс, минуя протонные каналы АТФ-синтазы. В результате этого УМЕНЬШАЕТСЯ!!! электрохимический потенциал и прекращается синтез АТФ. Это явление называют разобщением дыхания и фосфорилирования. В результате разобщения количество АТФ снижается, а АДФ увеличивается. В этом случае скорость окисления NADH и FADH2возрастает, возрастает и количество поглощённого кислорода, но энергия выделяется в виде теплоты, и коэффициент Р/О резко снижается. Как правило, разобщители — липофильные вещества, легко проходящие через липидный слой мембраны. Одно из таких веществ — 2,4-динитрофенол, легко переходящий из ионизированной формы в неионизированную, присоединяя протон в межмембранном пространстве и перенося его в матрикс. Примерами разобщителей могут быть также некоторые лекарства, например дикумарол — антикоагулянт или метаболиты, которые образуются в организме, билирубин — продукт катаболизма тема, тироксин — гормон щитовидной железы. Все эти вещества проявляют разобщающее действие только при их высокой концентрации.

41. Нарушения энергетического обмена: гипоэнергетические состояния как результат гипоксии, гипо-, авитаминозов и других причин. Возрастная характеристика энергетического обеспечения организма питательными веществами.

Состояния, при которых синтез АТФ снижен, объединяют термином "гипоэнергетические". Причинами гипоэнергетических состояний могут быть голодание, гиповитаминозы В1, РР, В2; гипоксия.

Гипоксия может возникнуть: при недостатке кислорода во вдыхаемом воздухе; при заболеваниях лѐгких и нарушении лѐгочной вентиляции; при нарушениях кровообращения, вызванных заболеваниями сердца, спазмом и тромбозом сосудов, кровопотерей.

Транспорт кислорода кровью.

Причинами гипоксии могут быть также наследственные или приобретенные нарушения структуры гемоглобина. Частой причиной гипоэнергетических состояний могут быть нарушения процессов использования кислорода в клетках.

Причинами этих нарушений могут быть:
— действие ингибиторов и разобщителей в ЦПЭ;
— железодефицитные анемии;
— снижение уровня гемоглобина и других железосодержащих белков (цитохромов, FeS-белков), в результате чего нарушаются перенос электронов и синтез АТФ;
— наследственные дефекты ферментов ЦПЭ и цитратного цикла.

В разные моменты жизни, в разном возрасте человеческому существу нужна разная порция энергии в сутки. Вот ели мы в 25 лет килограмм углеводов. А в 60 лет пожилому парню нужно так много энергии? Нет! Т.е. потребности будут варьироваться от десятилетия к десятилетию.

Основные этапы обмена веществ у детей с момента рождения до формирования взрослого организма имеет ряд своих особенностей. У детей, в отличие от взрослых, значительная часть энергии расходуется на рост и пластические процессы, которые наиболее велики у новорожденных и детей раннего возраста.

Ребенку требуется в 4-7 раз больше аминокислот, чем взрослому. У ребенка также имеется большая потребность в углеводах. За их счет главным образом покрываются калорийные потребности. Углеводный обмен тесным образом связан с белковым. Энергия реакций углеводного обмена требуется для полного использования жира. Жир составляет 1/8 части тела ребенка и является носителем энергии, способствует усвоению жирорастворимых витаминов, защищает организм от охлаждения, является структурной частью многих тканей.

К периоду полового созревания расход энергии на основной обмен уменьшается на 300 ккал/куб.м. При этом у мальчиков энергетические затраты на основной обмен в пересчете на один килограмм веса выше, чем у девочек. С ростом увеличиваются расходы энергии на мышечную деятельность.

Отмечается так называемый пубертатный скачок роста, обусловленный действием половых гормонов. Гормон роста не играет существенной роли в процессе пубертатного ускорения роста, во всяком случае его концентрация в крови в этот период не повышается. Несомненное стимулирующее влияние на метаболизм в пубертатном периоде оказывает активация функций щитовидной железы. Допускают также, что в период полового созревания снижается интенсивность липолитических процессов.

Регуляция гомеостаза становится наиболее устойчивой в подростковом возрасте, поэтому тяжелых клинических синдромов, связанных с нарушением регуляции обмена, ионного состава жидкостей тела, кислотно-щелочного равновесия, в этом возрасте почти не встречается.

42. Образование токсических форм кислорода, механизм их повреждающего действия на клетки. Механизмы устранения токсичных форм кислорода. Смотри вопрос 133!!!

Кислород, необходимый организму для функционирования ЦПЭ и многих других реакций, является одновременно и токсическим веществом, если из него образуются так называемые активные формы.

— К активным формам кислорода относят:

— ОН — гидроксильный радикал;

— — супероксидный анион;

— Н2О2 — пероксид водорода.

Активные формы кислорода повреждают структуру ДНК, белков и различные мембранные структуры клеток. В результате появления в гидрофобном слое мембран гидрофильных зон за счѐт образования гидропероксидов жирных кислот в клетки могут проникать вода, ионы натрия, кальция, что приводит к набуханию клеток, органелл и их разрушению. Активация перекисного окисления характерна для многих заболеваний: дистрофии мышц (болезнь Дюшенна), болезни Паркинсона, при которых ПОЛ разрушает нервные клетки в стволовой части мозга, при атеросклерозе, развитии опухолей.

На каждое "НО", есть наше "ЗАТО". Зато есть системы, устраняющие активные формы кислорода, перечислим несколько из них.
— Витамины C, E, бета-каротин.
— Ферменты — каталаза и глутатионпероксидаза, супероксиддисмутаза.

43. Катаболизм основных пищевых веществ – углеводов, жиров, белков. Понятие о специфических путях катаболизма и общих путях катаболизма.

Специфический путь – от жиров до жирных кислот и глицерина, от углеводов до моносахаридов, от белков до аминокислот. Затем получается некий общий продукт ПВК, ацетил-КОА, фумарат и другие. Т.е. путь требующий «индивидуального» подхода. Т.е. должен пройти СПЕЦИФИЧЕСКИЙ распад каждого из компонента рациона на более мелкие составляющие.

Общий пути катаболизма – окислительное декарбоксилирование ПВК, ЦТК (цикл Кре бса), дыхательная цепь.

Глава 3. Транспорт газов кровью

Предыдущая12345678910111213141516Следующая

«Переносчиком» кислорода от легких к тканям и органам и углекислого газа от тканей и органов к легким является кровь. В свободном (растворенном) состоянии переносится настолько малое количество газов, что им можно смело пренебречь при оценке потребностей организма. Для простоты объяснения в дальнейшем будем считать, что основное количество кислорода и углекислого газа транспортируется в связанном состоянии.

Транспорт кислорода

Кислород транспортируется в виде оксигемоглобина. Оксигемоглобин – это комплекс гемоглобина и молекулярного кислорода.

Гемоглобин содержится в красных кровяных тельцах – эритроцитах. Эритроциты под микроскопом похожи на слегка приплюснутый бублик, дырку в котором забыли проткнуть до конца. Такая необычная форма позволяет эритроцитам лучше, чем шарообразным клеткам, взаимодействовать с кровью (за счет большей площади), ведь как известно, из тел, имеющих равный объем, шар имеет наименьшую площадь. Кроме того, эритроцит способен сворачиваться в трубочку, протискиваясь в узкий капилляр, добираясь в самые отдаленные «уголки» организма.

В 100 мл крови при нормальной температуре тела растворяется лишь 0,3 мл кислорода. Кислород, растворяющийся в плазме крови капилляров малого круга кровообращения, диффундирует в эритроциты, сразу же связывается гемоглобином, образуя оксигемоглобин, в котором кислорода 190 мл/л. Скорость связывания кислорода велика – время поглощения диффундировавшего кислорода измеряется тысячными долями секунды. В капиллярах альвеол (при соответствующих вентиляции и кровоснабжении) практически весь гемоглобин крови превращается в оксигемоглобин. Скорость диффузии газов «туда и обратно» значительно медленнее скорости связывания газов, из чего можно сделать второй практический вывод: чтобы газообмен шел успешно, воздух должен «получать паузы», время, за которое успеет выровняться концентрация газов в альвеолярном воздухе и притекающей крови.

Превращение восстановленного (бескислородного) гемоглобина (дезоксигемоглобина) в окисленный (содержащий кислород) гемоглобин (оксигемоглобин ) напрямую зависит от содержания растворенного кислорода в жидкой части плазмы крови, причем механизмы усвоения растворенного кислорода весьма эффективны и стабильны.

Чтобы газообмен шел успешно, воздух должен «получать паузы», время, за которое успеет выровняться концентрация газов в альвеолярном воздухе и притекающей крови.

Например, подъем на высоту 2 000 м над уровнем моря сопровождается снижением атмосферного давления с 760 до 600 мм рт. ст., парциального давления кислорода в альвеолярном воздухе – с 105 до 70 мм рт. ст., а содержание оксигемоглобина снижается лишь на 3 % – несмотря на снижение атмосферного давления, ткани продолжают снабжаться кислородом.

В тканях, требующих для нормальной жизнедеятельности много кислорода (работающие мышцы, печень, почки, железистые ткани), оксигемоглобин «отдает» кислород очень активно, иногда почти полностью. И наоборот: в тканях, в которых интенсивность окислительных процессов мала (например, в жировой ткани), большая часть оксигемоглобина «не отдает» молекулярный кислород – уровень диссоциации оксигемоглобина низкий. Переход тканей из состояния покоя в активное состояние (сокращение мышц, секреция желез) автоматически создает условия для увеличения диссоциации оксигемоглобина и увеличения снабжения тканей кислородом.

Способность гемоглобина «удерживать» кислород (сродство гемоглобина к кислороду) снижается при увеличении в крови концентрации углекислого газа и ионов водорода. Подобным же образом действует на диссоциацию оксигемоглобина повышение температуры.

Таким образом, становится понятно, как взаимосвязаны и сбалансированы друг относительно друга природные процессы.

Что означает транспорт кислорода кровью?

Изменение способности оксигемоглобина удерживать кислород имеет огромное значение для обеспечения снабжения им тканей. В тканях, в которых процессы обмена веществ протекают интенсивно, концентрация углекислого газа и ионов водорода увеличивается, а температура повышается. Это ускоряет течение обменных процессов и облегчает «отдачу» гемоглобином кислорода.

В волокнах скелетных мышц содержится «родственный» гемоглобину миоглобин. Он обладает очень высоким сродством к кислороду. «Ухватившись» за молекулу кислорода, он не отдает ее обратно в кровь.

Количество кислорода в крови

Максимальное количество кислорода, которое может связать кровь при полном насыщении гемоглобина кислородом, называется кислородной емкостью крови. Кислородная емкость крови зависит от содержания в ней гемоглобина.

В артериальной крови содержание кислорода лишь немного (на 3–4 %) ниже кислородной емкости крови. В обычных условиях в 1 л артериальной крови содержится 180–200 мл кислорода. Даже в случае, когда в экспериментальных условиях человек дышит чистым кислородом, количество кислорода в артериальной крови практически соответствует кислородной емкости. По сравнению с показателями, когда человек дышит обычным атмосферным воздухом, количество переносимого кислорода увеличивается мало (на 3–4%).

Венозная кровь в состоянии покоя содержит около 120 мл/л кислорода. Таким образом, проходя через капилляры, кровь отдает не весь кислород.

Часть кислорода, поглощаемая тканями из артериальной крови, называется коэффициентом утилизации кислорода. Для его вычисления делят разность содержания кислорода в артериальной и венозной крови на содержание кислорода в артериальной крови и умножают на 100, например:

(200 – 120): 200 × 100 = 40 %.

Коэффициент утилизации кислорода организмом, когда он находится в состоянии покоя, колеблется от 30 до 40 %. При интенсивной мышечной работе он повышается до 50–60 %.

Транспорт углекислого газа

Углекислый газ транспортируется кровью в трех формах. В венозной крови содержится около 58 объемных процентов (580 мл/л) CO2, причем из них лишь около 2,5 объемных процентов находятся в растворенном состоянии. Некоторая часть молекул CO2соединяется в эритроцитах с гемоглобином, образуя карбгемоглобин (около 4,5 объемных процента). Остальное количество CO2 химически связано и содержится в виде солей угольной кислоты (примерно 51 объемный процент).

Углекислый газ является одним из самых частых продуктов химических реакций обмена веществ. Он непрерывно образуется в живых клетках и из них диффундирует в кровь тканевых капилляров. В эритроцитах он соединяется с водой и образует угольную кислоту (CO2 + Н2O > Н2CO3).

Этот процесс катализируется (ускоряется) в двадцать тысяч (!) раз ферментом карбоангидразой. Карбоангидраза содержится в эритроцитах, в плазме крови ее нет, соответственно, процесс соединения углекислого газа с водой происходит только в эритроцитах. Но этот процесс обратим, т. е. он может изменять свое направление. В зависимости от концентрации углекислого газа карбоангидраза катализирует и образование угольной кислоты, и расщепление ее на углекислый газ и воду (в капиллярах легких): CO2 + Н2O – Н2CO3.

Благодаря вышеописанным процессам связывания концентрация CO2 в эритроцитах невысока, поэтому все поступающие молекулы CO2 продолжают диффундировать внутрь эритроцитов. Накопление ионов внутри эритроцитов сопровождается повышением в них осмотического давления. В результате увеличивается количество воды во внутренней среде эритроцитов, поэтому их объем в капиллярах большого круга кровообращения несколько увеличивается.

Гемоглобин имеет большее сродство к кислороду, чем к углекислому газу, поэтому в условиях повышения парциального давления кислорода карбогемоглобин превращается сначала в дезоксигемоглобин, а затем в оксигемоглобин. Кроме того, при превращении оксигемоглобина в гемоглобин увеличивается способность крови связывать двуокись углерода. Это явление носит название эффекта Холдейна. Гемоглобин служит источником катионов калия (К+), необходимых для связывания угольной кислоты в форме углекислых солей – бикарбонатов.

Итак, в эритроцитах тканевых капилляров образуется дополнительное количество бикарбоната калия, а также карбогемоглобин. В таком виде двуокись углерода переносится к легким.

В капиллярах малого круга кровообращения концентрация двуокиси углерода снижается. От карбогемоглобина отщепляется CO2. Одновременно происходит образование оксигемоглобина, увеличивается его диссоциация. Оксигемоглобин вытесняет калий из бикарбонатов. Угольная кислота в эритроцитах (в присутствии карбоангидразы) быстро разлагается на Н2O и CO2 – круг завершен.

Осталось сделать только одно примечание:

Угарный газ (СО) обладает большим сродством к гемоглобину, чем углекислый газ (CO2) и кислород, поэтому отравления угарным газом столь опасны: вступая в устойчивую связь с гемоглобином, угарный газ блокирует механизм нормального транспорта газов, фактически «душит» организм. Жители больших городов, особенно владельцы автомобилей, постоянно вдыхают воздух с повышенной концентрацией угарного газа, причем кондиционеры не снижают его количество. Это приводит к тому, что даже достаточное количество полноценных эритроцитов в условиях нормального кровообращения не способно выполнить транспортные функции. Как результат – обмороки, сердечные приступы и даже внезапные смерти относительно здоровых людей в условиях автомобильных пробок.

— это физиологический процесс, обеспечивающий поступление в организм кислорода и удаление углекислого газа. Дыхание протекает в несколько стадий:

• внешнее дыхание (вентиляция легких);
• (между альвеолярным воздухом и кровью капилляров малого круга кровообращения);
• транспорт газов кровью;
• обмен газов в тканях (между кровью капилляров большого круга кровообращения и клетками тканей);
• внутреннее дыхание (биологическое окисление в митохондриях клеток).

Изучает первые четыре процесса. Внутреннее дыхание рассматривается в курсе биохимии.

2.4.1. Транспорт кровью кислорода

Функциональная система транспорта кислорода — совокупность структур сердечно-сосудистого аппарата, крови и их регуляторных механизмов, образующих динамическую саморегулирующуюся организацию, деятельность всех составных элементов которой создает диффузионные ноля и градиенты pO2 между кровью и клетками тканей и обеспечивает адекватное поступление кислорода в организм.

Целью ее функционирования является минимизация разности между потребностью и потреблением кислорода. Оксидазный путь использования кислорода , сопряженный с окислением и фосфорилированием в митохондриях цепи тканевого дыхания, является наиболее емким в здоровом организме (используется около 96-98 % потребляемого кислорода). Процессы транспорта кислорода в организме обеспечивают также и его антиоксидантную защиту .

• Гипероксия — повышенное содержание кислорода в организме.
• Гипоксия - пониженное содержание кислорода в организме.
• Гиперкапния — повышенное содержание углекислого газа в организме.
• Гиперкапнемия — повышенное содержание углекислого газа в крови.
• Гипокапния — пониженное содержание углекислого газа в организме.
• Гипокаппемия - пониженное содержание углекислого газа в крови.

Рис. 1. Схема процессов дыхания

Потребление кислорода — количество кислорода, поглощаемое организмом в течение единицы времени (в покое 200- 400 мл/мин).

Степень насыщения крови кислородом — отношение содержания кислорода в крови к ее кислородной емкости.

Объем газов, находящихся в крови, принято выражать в объемных процентах (об%). Этот показатель отражает количество газа в миллилитрах, находящееся в 100 мл крови.

Кислород транспортируется кровью в двух формах:

• физического растворения (0,3 об%);
• в связи с гемоглобином (15-21 об%).

Молекулу гемоглобина, не связанную с кислородом, обозначают символом Нb, а присоединившую кислород (оксигемоглобин) — НbO 2 . Присоединение кислорода к гемоглобину называют оксигенацией (сатурацией), а отдачу кислорода — де- оксигенацией или восстановлением (десатурацией). Гемоглобину принадлежит основная роль в связывании и транспорте кислорода. Одна молекула гемоглобина при полной оксигена- ции связывает четыре молекулы кислорода. Один грамм гемоглобина связывает и транспортирует 1,34 мл кислорода. Зная содержание гемоглобина в крови, легко рассчитать кислородную емкость крови.

Кислородная емкость крови — это количество кислорода, связанного с гемоглобином, находящимся в 100 мл крови, при его полном насыщении кислородом. Если в крови содержится 15 г% гемоглобина, то кислородная емкость крови составит 15 . 1,34 = 20,1 мл кислорода.

В нормальных условиях гемоглобин связывает кислород в легочных капиллярах и отдает его в тканевых благодаря особым свойствам, которые зависят от ряда факторов. Основным фактором, влияющим на связывание и отдачу гемоглобином кислорода, является величина напряжения кислорода в крови, зависящая от количества растворенного в ней кислорода. Зависимость связывания гемоглобином кислорода от его напряжения описывается кривой, получившей название кривой диссоциации оксигемоглобина (рис. 2.7). На графике но вертикали отмечен процент молекул гемоглобина, связанных с кислородом (%НbO 2), по горизонтали — напряжение кислорода (рO 2). Кривая отражает изменение %НbO 2 в зависимости от напряжения кислорода в плазме крови. Она имеет S-образный вид с перегибами в области напряжения 10 и 60 мм рт. ст. Если рО 2 в плазме становится больше, то оксигенация гемоглобина начинает нарастать почти линейно нарастанию напряжения кислорода.

Рис. 2. Кривые диссоциации: а — при одинаковой температуре (Т = 37 °С) и различном рСО 2 ,: I- оксимиоглобина нрн нормальных условиях (рСО 2 = 40 мм рт. ст.); 2 — окенгемоглобина при нормальных условиях (рСО 2 , = 40 мм рт. ст.); 3 — окенгемоглобина (рСО 2 , = 60 мм рт. ст.); б — при одинаковом рС0 2 (40 мм рт. ст.) и различной температуре

Реакция связывания гемоглобина с кислородом является обратимой, зависит от сродства гемоглобина к кислороду, которое, в свою очередь, зависит от напряжения кислорода в крови:

При обычном парциальном давлении кислорода в альвеолярном воздухе, составляющем около 100 мм рт. ст., этот газ диффундирует в кровь капилляров альвеол, создавая напряжение, близкое к парциальному давлению кислорода в альвеолах. Сродство гемоглобина к кислороду в этих условиях повышается. Из приведенного уравнения видно, что реакция сдвигается в сторону образования окенгемоглобина. Оксигенация гемоглобина в оттекающей от альвеол артериальной крови достигает 96-98%. Из-за шунтирования крови между малым и большим кругом оксигенация гемоглобина в артериях системного кровотока немного снижается, составляя 94-98%.

Сродство гемоглобина к кислороду характеризуется величиной напряжения кислорода, при котором 50% молекул гемоглобина оказываются оксигенированными. Его называют напряжением полунасыщения и обозначают символом Р 50 . Увеличение Р 50 свидетельствует о снижении сродства гемоглобина к кислороду, а его снижение — о возрастании. На уровень Р 50 влияют многие факторы: температура, кислотность среды, напряжение СО 2 , содержание в эритроците 2,3-дифосфоглицерата. Для венозной крови Р 50 близко к 27 мм рт. ст., а для артериальной — к 26 мм рт. ст.

Из крови сосудов микроциркуляторного русла кислород но его градиенту напряжения постоянно диффундирует в ткани и его напряжение в крови уменьшается. В то же время напряжение углекислого газа, кислотность, температура крови тканевых капилляров увеличиваются. Это сопровождается снижением сродства гемоглобина к кислороду и ускорением диссоциации оксигемоглобина с высвобождением свободного кислорода, который растворяется и диффундирует в ткани. Скорость высвобождения кислорода из связи с гемоглобином и его диффузии удовлетворяет потребности тканей (в том числе высокочувствительных к недостатку кислорода), при содержании НbО 2 в артериальной крови выше 94%. При снижении содержания НbО 2 менее 94% рекомендуется принимать меры к улучшению сатурации гемоглобина, а при содержании 90% ткани испытывают кислородное голодание и необходимо принимать срочные меры, улучшающие доставку в них кислорода.

Состояние, при котором оксигенация гемоглобина снижается менее 90%, а рО 2 крови становится ниже 60 мм рт. ст., называют гипоксемией.

Приведенные на рис. 2.7 показатели сродства Нb к О 2 , имеют место при обычной, нормальной температуре тела и напряжении углекислого газа в артериальной крови 40 мм рт. ст. При возрастании в крови напряжения углекислого газа или концентрации протонов Н+ сродство гемоглобина к кислороду снижается, кривая диссоциации НbО 2 , сдвигается вправо. Такое явление называют эффектом Бора. В организме повышение рСО 2 , происходит в тканевых капиллярах, что способствует увеличению деоксигснации гемоглобина и доставке кислорода в ткани. Снижение сродства гемоглобина к кислороду происходит также при накоплении в эритроцитах 2,3-дифосфоглицерата. Через синтез 2,3-дифосфоглицерата организм может влиять на скорость диссоциации НbO 2 . У пожилых людей содержание этого вещества в эритроцитах повышено, что препятствует развитию гипоксии тканей.

Повышение температуры тела снижает сродство гемоглобина к кислороду. Если температура тела снижается, то кривая диссоциации НbО 2 , сдвигается влево. Гемоглобин активнее захватывает кислород, но в меньшей мере отдает его тканям. Это является одной из причин, почему при попадании в холодную (4-12 °С) воду даже хорошие пловцы быстро испытывают непонятную мышечную слабость. Развивается переохлаждение и гипоксия мышц конечностей по причине как уменьшения в них кровотока, так и сниженной диссоциации НbО 2 .

Из анализа хода кривой диссоциации НbО 2 видно, что рО 2 в альвеолярном воздухе может быть снижено с обычного 100 мм рт. ст. до 90 мм рт. ст., а оксигенация гемоглобина будет сохраняться на совместимом с жизнедеятельностью уровне (уменьшится лишь на 1-2%). Такая особенность сродства гемоглобина к кислороду дает возможность организму приспосабливаться к снижению вентиляции легких и понижению атмосферного давления (например, жить в горах). Но в области низкого напряжения кислорода крови тканевых капилляров (10-50 мм рт. ст.) ход кривой резко меняется. На каждую единицу снижения напряжения кислорода деоксигенируется большое число молекул оксигемоглобина, увеличивается диффузия кислорода из эритроцитов в плазму крови и за счет повышения его напряжения в крови создаются условия для надежного обеспечения тканей кислородом.

На связь гемоглобина с килородом влияют и другие факторы. На практике важно учитывать то, что гемоглобин обладает очень высоким (в 240-300 раз большим, чем к кислороду) сродством к угарному газу (СО). Соединение гемоглобина с СО называют карбоксигелюглобином. При отравлении СО кожа пострадавшего в местах гиперемии может приобретать вишнево-красный цвет. Молекула СО присоединяется к атому железа гема и тем самым блокирует возможность связи гемоглобина с кислородом. Кроме того, в присутствии СО даже те молекулы гемоглобина, которые связаны с кислородом, в меньшей степени отдают его тканям. Кривая диссоциации НbО 2 сдвигается влево. При наличии в воздухе 0,1% СО более 50% молекул гемоглобина превращается в карбоксигемогло- бин, а уже при содержании в крови 20-25% НbСO человеку требуется врачебная помощь. При отравлении угарным газом важно обеспечить пострадавшему вдыхание чистого кислорода. Это увеличивает скорость диссоциации НbСO в 20 раз. В условиях обычной жизни содержание НbСOв крови составляет 0-2%, после выкуренной сигареты оно может возрасти до 5% и более.

При действии сильных окислителей кислород способен образовывать прочную химическую связь с железом гема, при которой атом железа становится трехвалентным. Такое соединение гемоглобина с кислородом называют метгемоглобином. Оно не может отдавать кислород тканям. Метгемоглобин сдвигает кривую диссоциации оксигемоглобина влево, ухудшая таким образом условия высвобождения кислорода в тканевых капиллярах. У здоровых людей в обычных условиях из-за постоянного поступления в кровь окислителей (перекисей, нитропронзводных органических веществ и т.д.) до 3% гемоглобина крови может быть в виде метгемоглобина.

Низкий уровень содержания этого соединения поддерживается благодаря функционированию антиоксидантных ферментных систем. Образование метгемоглобина ограничивают антиоксиданты (глутатион и аскорбиновая кислота), присутствующие в эритроцитах, а его восстановление в гемоглобин происходит в процессе ферментативных реакций с участием эритроцитариых ферментов дегидрогеназ. При недостаточности этих систем или при избыточном попадании в кровоток веществ (например, фенацетина, противомалярийных лекарственных препаратов и т.д.), обладающих высокими оксидантными свойствами, развивается мстгсмоглобинсмия.

Гемоглобин легко взаимодействует и со многими другими растворенными в крови веществами. В частности, при взаимодействии с лекарственными препаратами, содержащими серу, может образовываться сульфгемоглобин, сдвигающий кривую диссоциации оксигемоглобина вправо.

В крови плода преобладает фетальный гемоглобин (HbF), обладающий большим сродством к кислороду, чем гемоглобин взрослого. У новорожденного в эритроцитах содержится до 70% фстального гемоглобина. Гемоглобин F заменяется на НbА в течение первого полугодия жизни.

В первые часы после рождения рО 2 артериальной крови составляет около 50 мм рт. ст., а НbО 2 - 75-90%.

У пожилых людей напряжение кислорода в артериальной крови и насыщение гемоглобина кислородом постепенно снижается. Величину этого показателя рассчитывают по формуле

рO 2 = 103,5-0,42 . возраст в годах.

В связи с существованием тесной связи между насыщением кислородом гемоглобина крови и напряжением в ней кислорода был разработан метод пульсоксиметрии , получивший широкое применение в клинике. Этим методом определяют насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом и его критические уровни, при которых напряжение кислорода в крови становится недостаточным для его эффективной диффузии в ткани и они начинают испытывать кислородное голодание (рис. 3).

Современный пульсоксиметр состоит из датчика, включающего светодиодный источник света, фотоприемника, микропроцессора и дисплея. Свет от светодиода направляется через ткань пальца кисти (стопы), мочки уха, поглощается оксигемоглобином. Непоглощенная часть светового потока оценивается фотоприемником. Сигнал фотоприемника обрабатывается микропроцессором и подается на экран дисплея. На экране отображается процентное насыщение гемоглобина кислородом, частота пульса и пульсовая кривая.

На кривой зависимости насыщения гемоглобина кислородом видно, что гемоглобин артериальной крови, опекающей из альвеолярных капилляров (рис. 3), полностью насыщенкислородом (SaO2 = 100%), напряжение кислорода в ней составляет 100 мм рт. ст. (рО2, = 100 мм рт. ст.). После диссоциации оксигсмоглобина в тканях кровь становится деоксигенированной и в смешанной венозной крови, возвращающейся в правое предсердие, в условиях покоя гемоглобин остается насыщенным кислородом на 75% (Sv0 2 = 75%), а напряжение кислорода составляет 40 мм рт. ст. (pvO2 = 40 мм рт. ст.). Таким образом, в условиях покоя ткани поглотили около 25% (≈250 мл) кислорода, высвободившегося из оксигсмоглобина после его диссоциации.

Рис. 3. Зависимость насыщения кислородом гемоглобина артериальной крови от напряжения в ней кислорода

При уменьшении всего лишь на 10% насыщения гемоглобина артериальной крови кислородом (SaO 2 , <90%), диссоциирующий в тканях оксигемоглобин не обеспечивает достаточного напряжения кислорода в артериальной крови для его эффективной диффузии в ткани и они начинают испытывать кислородное голодание.

Одной из важных задач, которая решается при постоянном измерении пульсоксиметром насыщения гемоглобина артериальной крови кислородом, является обнаружение момента, когда насыщение снижается до критического уровня (90%) и пациенту необходимо оказание неотложной помощи, направленной на улучшение доставки кислорода в ткани.

Транспорт кровью углекислого газа и его связь с кислотно-щелочным состоянием крови

Углекислый газ транспортируется кровью в формах:

• физического растворения — 2,5-3 об%;
• карбоксигемоглобина (НbСО 2) — 5 об%;
• бикарбонатов (NaHCO 3 и КНСO 3) — около 50 об%.

В оттекающей от тканей крови содержится 56-58 об% СО 2 , а в артериальной — 50-52 об%. При протекании через тканевые капилляры кровь захватывает около 6 об% СО 2 , а в легочных капиллярах этот газ диффундирует в альвеолярный воздух и удаляется из организма. Особенно быстро идет обмен СО 2 , связанного с гемоглобином. Углекислый газ присоединяется к аминогруппам в молекуле гемоглобина, поэтому карбоксигемоглобин называют еще карбаминогемоглобином. Большая часть углекислого газа транспортируется в виде натриевых и калиевых солей угольной кислоты. Ускоренному распаду угольной кислоты в эритроцитах при прохождении их по легочным капиллярам способствует фермент карбоангидра- за. При рСО2 ниже 40 мм рт. ст. этот фермент катализирует распад Н 2 СO 3 на Н 2 0 и С0 2 , способствуя удалению углекислого газа из крови в альвеолярный воздух.

Накопление углекислого газа в крови свыше нормы называют гиперкапнией , а понижение гипокапнией. Гиперкаппия сопровождается сдвигом рН крови в кислую сторону. Это обусловлено тем, что углекислый газ, соединяясь с водой, образует угольную кислоту:

CO 2 + H 2 O = H 2 CO 3

Угольная кислота диссоциирует согласно закону действующих масс:

Н 2 СО 3 <-> Н + + HCO 3 - .

Таким образом, внешнее дыхание через влияние на содержание углекислого газа в крови принимает непосредственное участие в поддержании кислотно-щелочного состояния в организме. За сутки с выдыхаемым воздухом из организма человека удаляется около 15 ООО ммоль угольной кислоты. Почки удаляют приблизительно в 100 раз меньше кислот.

где рН — отрицательный логарифм концентрации протонов; рК 1 — отрицательный логарифм константы диссоциации (К 1) угольной кислоты. Для ионной среды, имеющейся в плазме, рК 1 =6,1.

Концентрацию [СО2] можно заменить напряжением [рС0 2 ]:

[С0 2 ] = 0,03 рС0 2 .

Тогда рН = 6,1 + lg / 0,03 рСО 2 .

Подставив эти значения, получим:

рН = 6,1 + lg24 / (0,03 . 40) = 6,1 + lg20 = 6,1 + 1,3 = 7,4.

Таким образом, пока соотношение / 0,03 рС0 2 равно 20, рН крови будет 7,4. Изменение этого соотношения происходит при ацидозе или алкалозе, причинами которых могут быть нарушения в системе дыхания.

Различают изменения кислотно-щелочного состояния, вызванные нарушениями дыхания и метаболизма.

Дыхательный алкалоз развивается при гипервентиляции легких, например при пребывании на высоте в горах. Недостаток кислорода во вдыхаемом воздухе приводит к возрастанию вентиляции легких, а гипервентиляция — к избыточному вымыванию из крови углекислого газа. Соотношение / рС0 2 сдвигается в сторону преобладания анионов и рН крови увеличивается. Увеличение рН сопровождается усилением выведения почками бикарбонатов с мочой. При этом в крови будет обнаруживаться меньшее, чем в норме, содержание анионов HCO 3 - или так называемый «дефицит оснований».

Дыхательный ацидоз развивается из-за накопления в крови и тканях углекислого газа, обусловленного недостаточностью внешнего дыхания или кровообращения. При гиперкапнии показатель соотношения / рСО 2 , снижается. Следовательно, снижается и рН (см. выше приведенные уравнения). Это подкисление может быть быстро устранено усилением вентиляции.

При дыхательном ацидозе почки увеличивают выведение с мочой протонов водорода в составе кислых солей фосфорной кислоты и аммония (Н 2 РО 4 - и NH 4 +). Наряду с усилением секреции протонов водорода в мочу увеличивается образование анионов угольной кислоты и усиление их реабсорбции в кровь. Содержание HCO 3 - в крови возрастает и рН возвращается к норме. Это состояние называют компенсированным дыхательным ацидозом. О его наличии можно судить по величине рН и нарастанию избытка оснований (разности между содержанием в исследуемой крови и в крови с нормальным кислотно-щелочным состоянием.

Метаболический ацидоз обусловлен поступлением в организм избытка кислот с пищей, нарушениями метаболизма или введением лекарственных препаратов. Увеличение концентрации водородных ионов в крови приводит к возрастанию активности центральных и периферических рецепторов, контролирующих рН крови и ликвора. Учащенная импульсация от них поступает к дыхательному центру и стимулирует вентиляцию легких. Развивается гипокапиия. которая несколько компенсирует метаболический ацидоз. Уровень в крови снижается и это называют дефицитом оснований.

Метаболический алкалоз развивается при избыточном приеме внутрь щелочных продуктов, растворов, лекарственных веществ, при потере организмом кислых продуктов обмена или избыточной задержке почками анионов . Дыхательная система реагирует на повышение соотношения /рС0 2 гиповентиляцией легких и повышением напряжения углекислого газа в крови. Развивающаяся гиперкапния может в определенной мере компенсировать алкалоз. Однако объем такой компенсации ограничен тем, что накопление углекислого газа в крови идет не более, чем до напряжения 55 мм рт. ст. Признаком компенсированного метаболического алкалоза является наличие избытка оснований.

Взаимосвязь между транспортом кислорода и углекислого газа кровью

Имеется три важнейших пути взаимосвязи транспорта кислорода и углекислого газа кровью.

Взаимосвязь по типу эффекта Бора (увеличение рСО-, снижает сродство гемоглобина к кислороду).

Взаимосвязь по типу эффекта Холдэна . Она проявляется в том, что при деоксигенации гемоглобина увеличивается его сродство к углекислому газу. Высвобождается дополнительное число аминогрупп гемоглобина, способных связывать углекислый газ. Это происходит в тканевых капиллярах и восстановленный гемоглобин может в больших количествах захватывать углекислый газ, выходящий в кровь из тканей. В соединении с гемоглобином транспортируется до 10% от всего переносимого кровью углекислого газа. В крови легочных капилляров гемоглобин оксигенируется, его сродство к углекислому газу снижается и около половины этой легко обмениваемой фракции углекислого газа отдастся в альвеолярный воздух.

Еще один путь взаимосвязи обусловлен изменением кислотных свойств гемоглобина в зависимости от его соединения с кислородом. Величины констант диссоциации этих соединений в сопоставлении с угольной кислотой имеют такое соотношение: Hb0 2 > Н 2 С0 3 > Нb. Следовательно, НbО2 обладает более сильными кислотными свойствами. Поэтому после образования в легочных капиллярах он забирает катионы (К+) от бикарбонатов (КНСО3) в обмен на ионы Н + . В результате этого образуется H 2 CO 3 При повышении концентрации угольной кислоты в эритроците фермент карбоангидраза начинает разрушать ее с образованием СО 2 и Н 2 0. Углекислый газ диффундирует в альвеолярный воздух. Таким образом, оксигенация гемоглобина в легких способствует разрушению бикарбонатов и удалению аккумулированного в них углекислого газа из крови.

Превращения, описанные выше и происходящие в крови легочных капилляров, можно записать в виде последовательных символических реакций:

Деоксигенация Нb0 2 в тканевых капиллярах превращает его в соединение с меньшими, чем у Н 2 С0 3 , кислотными свойствами. Тогда вышеприведенные реакции в эритроците текут в обратном направлении. Гемоглобин выступает поставщиком ионов К" для образования бикарбонатов и связывания углекислого газа.

Транспорт газов кровью

Переносчиком кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким является кровь. В свободном (растворенном) состоянии переносится лишь небольшое количество этих газов. Основное количество кислорода и углекислого газа переносится в связанном состоянии.

Транспорт кислорода

Кислород, растворяющийся в плазме крови капилляров малого круга кровообращения, диффундирует в эритроциты, сразу связывается с гемоглобином, образуя оксигемоглобин. Скорость связывания кислорода велика: время полунасыщения гемоглобина кислородом около 3 мс. Один грамм гемоглобина связывает 1,34 мл кислорода, в 100 мл крови 16 г гемоглобина и, следовательно, 19,0 мл кислорода. Эта величина называется кислородной емкостью крови (КЕК).

Превращение гемоглобина в оксигемоглобин определяется напряжением растворенного кислорода. Графически эта зависимость выражается кривой диссоциации оксигемоглобина (рис. 6.3).

На рисунке видно, что даже при небольшом парциальном давлении кислорода (40 мм рт. ст.) с ним связывается 75-80% гемоглобина.

При давлении 80-90 мм рт. ст. гемоглобин почти полностью насыщается кислородом.

Рис. 4. Кривая диссоциации оксигемоглобина

Кривая диссоциации имеет S-образную форму и состоит из двух частей — крутой и отлогой. Отлогая часть кривой, соответствующая высоким (более 60 мм рт. ст.) напряжениям кислорода, свидетельствует о том, что в этих условиях содержание оксигемоглобина лишь слабо зависит от напряжения кислорода и его парциального давления во вдыхаемом и альвеолярном воздухе. Верхняя отлогая часть кривой диссоциации отражает способность гемоглобина связывать большие количества кислорода, несмотря на умеренное снижение его парциального давления во вдыхаемом воздухе. В этих условиях ткани достаточно снабжаются кислородом (точка насыщения).

Крутая часть кривой диссоциации соответствует напряжению кислорода, обычному для тканей организма (35 мм рт. ст. и ниже). В тканях, поглощающих много кислорода (работающие мышцы, печень, почки), оке и гемоглобин диссоциирует в большей степени, иногда почти полностью. В тканях, в которых интенсивность окислительных процессов мала, большая часть оксигемоглобина не диссоциирует.

Свойство гемоглобина — легко насыщаться кислородом даже при небольших давлениях и легко его отдавать — очень важно. Благодаря легкой отдаче гемоглобином кислорода при снижении его парциального давления обеспечивается бесперебойное снабжение тканей кислородом, в которых вследствие постоянного потребления кислорода его парциальное давление равно нулю.

Распад оксигемоглобина на гемоглобин и кислород увеличивается с повышением температуры тела (рис. 5).

Рис. 5. Кривые насыщения гемоглобина кислородом при разных условиях:

А — в зависимости от реакции среды (рН); Б — от температуры; В — от содержания солей; Г — от содержания углекислого газа. По оси абцисс — парциальное давление кислорода (в мм рт. ст.). по оси ординат — степень насыщения (в %)

Диссоциация оксигемоглобина зависит от реакции среды плазмы крови. С увеличением кислотности крови возрастает диссоциация оксигемоглобина (рис. 5, А).

Связывание гемоглобина с кислородом в воде осуществляется быстро, но полного его насыщения не достигается, как и не происходит полной отдачи кислорода при снижении его парциального
давления. Более полное насыщение гемоглобина кислородом и полная его отдача при понижении напряжения кислорода происходят в растворах солей и в плазме крови (см. рис. 5, В).

Особое значение в связывании гемоглобина с кислородом имеет содержание углекислого газа в крови: чем больше его содержание в крови, тем меньше связывается гемоглобина с кислородом и тем быстрее происходит диссоциация оксигемоглобина. На рис. 5, Г показаны кривые диссоциации оксигемоглобина при разном содержании углекислого газа в крови. Особенно резко понижается способность гемоглобина соединяться с кислородом при давлении углекислого газа, равном 46 мм рт. ст., т.е. при величине, соответствующей напряжению углекислого газа в венозной крови. Влияние углекислого газа на диссоциацию оксигемоглобина очень важно для переноса газов в легких и тканях.

В тканях содержится большое количество углекислого газа и других кислых продуктов распада, образующихся в результате обмена веществ. Переходя в артериальную кровь тканевых капилляров, они способствуют более быстрому распаду оксигемоглобина и отдаче кислорода тканям.

В легких же по мере выделения углекислого газа из венозной крови в альвеолярный воздух с уменьшением содержания углекислого газа в крови увеличивается способность гемоглобина соединяться с кислородом. Тем самым обеспечивается превращение венозной крови в артериальную.

Транспорт углекислого газа

Известны три формы транспорта двуокиси углерода:

• физически растворенный газ — 5-10%, или 2,5 мл/100 мл крови;
• химически связанный в бикарбонатах: в плазме NaHC0 3 , в эритроцитах КНСО, — 80-90%, т.е. 51 мл/100 мл крови;
• химически связанный в карбаминовых соединениях гемоглобина — 5-15%, или 4,5 мл/100 мл крови.

Углекислый газ непрерывно образуется в клетках и диффундирует в кровь тканевых капилляров. В эритроцитах он соединяется с водой и образует угольную кислоту. Этот процесс катализируется (ускоряется в 20 000 раз) ферментом карбоангидразой. Карбоангидраза содержится в эритроцитах, в плазме крови ее нет. Поэтому гидратация углекислого газа происходит практически только в эритроцитах. В зависимости от напряжения углекислого газа карбоангидраза катализируется с образованием угольной кислоты, так и расщеплением ее на углекислый газ и воду (в капиллярах легких).

Часть молекул углекислого газа соединяется в эритроцитах с гемоглобином, образуя карбогемоглобин.

Благодаря указанным процессам связывания напряжение углекислого газа в эритроцитах оказывается невысоким. Поэтому все новые количества углекислого газа диффундируют внутрь эритроцитов. Концентрация ионов НС0 3 - , образующихся при диссоциации солей угольной кислоты, в эритроцитах возрастает. Мембрана эритроцитов обладает высокой проницаемостью для анионов. Поэтому часть ионов НСО 3 - переходит в плазму крови. Взамен ионов НСО 3 - в эритроциты из плазмы входят ионы СI - , отрицательные заряды которых уравновешиваются ионами K+. В плазме крови увеличивается количество бикарбоната натрия (NaНСО 3 -).

Накопление ионов внутри эритроцитов сопровождается повышением в них осмотического давления. Поэтому объем эритроцитов в капиллярах большого круга кровообращения несколько увеличивается.

Для связывания большей части углекислого газа исключительно большое значение имеют свойства гемоглобина как кислоты. Оксигемоглобин имеет константу диссоциации в 70 раз большую, чем дезоксигемоглобин. Оксигемоглобин — более сильная кислота, чем угольная, а дезоксигемоглобин — более слабая. Поэтому в артериальной крови оксигемоглобин, вытеснивший ионы К + из бикарбонатов, переносится в виде соли КНbO 2 . В тканевых капиллярах КНbО 2 , отдает кислород и превращается в КНb. Из него угольная кислота как более сильная вытесняет ионы К + :

КНb0 2 + H 2 CO 3 = КНb + 0 2 + КНСО 3

Таким образом, превращение оксигемоглобина в гемоглобин сопровождается увеличением способности крови связывать углекислый газ. Это явление носит название эффекта Холдейна. Гемоглобин служит источником катионов (К+), необходимых для связывания угольной кислоты в форме бикарбонатов.

Итак, в эритроцитах тканевых капилляров образуется дополнительное количество бикарбоната калия, а также карбогемоглобин, а в плазме крови увеличивается количество бикарбоната натрия. В таком виде углекислый газ переносится к легким.

В капиллярах малого круга кровообращения напряжение углекислого газа снижается. От карбогемоглобина отщепляется СО2,. Одновременно происходит образование оксигемоглобина, увеличивается его диссоциация. Оксигемоглобин вытесняет калий из бикарбонатов. Угольная кислота в эритроцитах (в присутствии карбоангидразы) быстро разлагается на воду и углекислый газ. Ионы НСОГ входят в эритроциты, а ионы СI - входят в плазму крови, где уменьшается количество бикарбоната натрия. Углекислый газ диффундирует в альвеолярный воздух. Схематически все эти процессы представлены на рис. 6.

Рис. 6. Процессы, происходящие в эритроците при поглощении или отдаче кровью кислорода и углекислого газа

Транспорт кислорода осуществляется в основном эритроцитами. Из 19 об.% кислорода, извлекаемого из артериальной крови, только 0,3 об.% растворены в плазме, остальное же количество О2 содержится в эритроцитах и находится в химической связи с гемоглобином. Гемоглобин (Нb) образует с кислородом непрочное, легко диссоциирующее соединение - оксигемоглобин (НbO02). Связывание кислорода гемоглобином зависит от напряжения кислорода и является легко обратимым процессом. При понижении напряжения кислорода оксигемоглобин отдает кислород.

Кривые диссоциации оксигемоглобнна . Если отложить по оси абсцисс парциальные давления кислорода, а но оси ординат - процент насыщения гемоглобина кислородом, т. е. процент гемоглобина, перешедшего в оксигемоглобин, то мы получим кривую диссоциации оксигемоглобина. Эта кривая (рис. 55, А ) имеет форму гиперболы и показывает, чте между парциальным давлением кислорода и количеством образующегося оксигемоглобина нет прямой пропорциональной зависимости. Левая часть кривой круто поднимается кверху. Правая же часть кривой имеет почти горизонтальное направление. Рис. 55. Кривые диссоциации оксигемоглобина в водном растворе (А) и в крови (Б) при напряжении углекислого газа 40 мм рт. ст. (по Баркрофту).

То, что связывание гемоглобином кислорода дает такую кривую, имеет важное физиологическое значение. В зоне относительно высокого парциального давления кислорода, соответствующего давлению его в альвеолах легких, изменение давления кислорода в пределах 100-60 мм рт. ст. почти не оказывает влияния на горизонтальный ход кривой, т. е. почти не изменяет количества образовавшегося оксигемоглобина.

Приведенная на рис. 55 кривая А получается при исследовании растворов чистого гемоглобина в дистиллированной воде. В естественных же условиях плазма крови содержит различные соли и углекислоту, которые несколько изменяют кривую диссоциации оксигемоглобина. Левая часть кривой приобретает изгиб и вся кривая напоминает букву S. Из рис. 55 (кривая В) видно, что средняя часть кривой направляется круто книзу, а нижняя приближается к горизонтальному направлению.

Следует отметить, что нижняя часть кривой характеризует свойства гемоглобина в зоне низких , которые близки к имеющимся в тканях. Средняя же часть кривой дает представление о свойствах гемоглобина при тех величинах напряжения кислорода, которые имеются в артериальной и венозной крови

Резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород в присутствии углекислого газа отмечается прп парциальном давлении кислорода, равном 40 мл рт. ст., т. е. при том его напряжении, которое имеется в венозной крови. Это свойство гемоглобина имеет важное значение для организма. В капиллярах тканей напряжение углекислого газа в крови увеличивается и потому уменьшается способность гемоглобина связывать кислород, что облегчает отдачу кислорода тканям. В альвеолах легких, где часть углекислого газа переходит в альвеолярный воздух, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, что облегчает образование оксигемоглобина.

Особенно резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород отмечается в крови мышечных капилляров во время интенсивной мышечной работы, когда в кровь поступают кислые продукты обмена веществ, в частности молочная кислота. Это способствует отдаче большого количества кислорода мышцам.

Способность гемоглобина связывать и отдавать кислород изменяется также в зависимости от температуры. Оксигемоглобин при одном и том же парциальном давлении кислорода в окружающей среде отдает больше кислорода при температуре тела человека (37-38°), чем при более низкой температуре.